IdeSProtease全称免疫球蛋白G降解酶（ImmunoglubulinG-degradingenzymeofStreptococcuspyogenes,IdeS），是由人类致病菌酿脓链球菌（Streptococcuspyogenes）产生并分泌至胞外的一种半胱氨酸水解酶。该蛋白酶具有极高的底物特异性，能识别IgG，在抗体下铰链区的特定位点进行酶切，使IgG水解为完整的F(ab’)2片段和Fc片段。IdeS可识别人源和其他多种动物来源的IgG，比如人、兔、猴、绵羊以及人动物嵌合IgG等。IdeS具有独特的底物选择性，可以作为工具酶应用于抗体类药物或抗体融合蛋白药物的结构表征分析。本产品利用大肠杆菌重组表达，纯度高，具有良好的酶切活性，是用于表征抗体、Fc融合蛋白和抗体-药物复合物的有价值的工具。产品信息规格2000U/5000U产品性质中文别名（Chinesesynonym）免疫球蛋白G降解酶英文别名（Englishsynonym）IdeSProtease来源（Source）大肠杆菌表达标签（label）N-terminalHisTag纯度（Purity）经SDS-PAGE及HPLC分析，纯度>95%分子量（Molecularweight）35.3kDa缓冲液组分（Buffer）50mM磷酸钠，150mMNaCl（pH6.6），50%glycerolα-凝血酶（α-Thrombin）可以启动XIII因子和血小板，或者用作血管收缩剂。Recombinant Human CDCP1 (30-368) Protein,His Tag
抑肽酶（Aprotinin），一种丝氨酸蛋白酶抑制剂，广泛应用于生物技术领域。本研究探讨了利用大肠杆菌（E. coli）表达系统生产重组抑肽酶的方法，及其在科研和工业生产中的优势。引言抑肽酶，又称胰蛋白酶抑制剂，是一种小分子蛋白，能有效抑制胰蛋白酶、糜蛋白酶等丝氨酸蛋白酶的活性。在生物制药、细胞培养和分子生物学研究中，抑肽酶的使用对于防止非特异性蛋白水解至关重要。传统的抑肽酶主要来源于动物，如牛肺，但存在外源病毒污染的风险。因此，利用大肠杆菌表达系统进行重组抑肽酶的生产，可以提供一种无动物源、高纯度、质量稳定的替代品。材料与方法基因克隆与表达载体构建：人源Ⅲ型胶原蛋白基因被克隆并构建到适合大肠杆菌表达的质粒载体中。大肠杆菌表达菌株的构建：通过转化，将构建好的质粒导入大肠杆菌宿主菌中，构建表达菌株。发酵培养：利用发酵罐进行大肠杆菌的扩大培养，以提升重组抑肽酶的产量。蛋白纯化：通过多次柱纯化获得高纯度的重组抑肽酶。Recombinant Human FGF basic/FGF2/bFGF Protein泛素蛋白是一个76个氨基酸，高度保守的核和细胞质蛋白。
糖生物学中的应用糖基化分析Endo H常用于分析蛋白质的糖基化状态。通过Endo H处理，可以将蛋白质上的高甘露糖型糖链去除，从而简化糖链结构，便于进一步分析。蛋白质功能研究Endo H可用于研究糖基化对蛋白质功能的影响。通过比较Endo H处理前后蛋白质的生物学活性，可以揭示糖基化在蛋白质功能中的作用。药物开发某些药物的疗效和药代动力学特性受其糖基化状态影响。Endo H可用于研究药物分子的糖基化修饰，为药物设计提供重要信息。疾病诊断异常的蛋白质糖基化与多种疾病相关。Endo H可用于检测疾病相关蛋白质的糖基化改变，为疾病诊断提供新的思路。结论Endo H作为一种重要的工具酶，在糖生物学研究中发挥着关键作用。深入理解Endo H的结构与功能，将有助于揭示蛋白质糖基化在生命过程中的作用，为相关疾病的诊断提供新策略。
泛素化是通过三个酶促步骤实现的。在ATP依赖的过程中，泛素酶(E1)催化与泛素形成活性硫酯键，然后转移到泛素载体蛋白的活性位点半胱氨酸(E2)。泛素级联对特定底物蛋白的选择性依赖于E2结合酶(细胞中包含的相对较少)和泛素-蛋白连接酶(E3)之间的相互作用，迄今为止已经鉴定出600多种这种酶。E3s是一个大的，多样化的蛋白质组，其特征是几个确定的基序之一。这些包括HECT(与e6相关蛋白c端同源)，RING(真正有趣的新基因)或U-box(没有Zn2+结合配体的完整补充的修饰的RING基序)结构域。而HECTE3s在泛素化过程中具有直接的催化作用，RING和U-boxE3s促进蛋白质泛素化。后两种E3类型充当适配器类分子。它们使E2和底物足够接近，从而促进底物的泛素化。虽然许多RING-typee3，如MDM2和c-Cbl，可以单独发挥作用，但其他一些是作为更大的多蛋白复合体的组成部分，如后期促进复合体。综上所述，这些多面的特性和相互作用使E3s能够利用泛素-蛋白酶体系统，在真核生物的所有细胞中提供一种强大而具体的蛋白质机制。该筛选了11种常用E2结合酶，可以筛选具有E3连接酶活性的蛋白所匹配的E2酶.α-凝血酶是研究血液凝固机制和血栓性疾病发展的主要靶点。重组α-凝血酶用于体外测定。
利用PCR技术扩增得到编码土豆羧肽酶抑制剂(carboxypeptidaseinhibitorfrompotato，CPI)活性多肽基因，克隆于表达载体pGEX一4T一1的多克隆位点中，得到重组质粒pGCPI，测序后将重组质粒转化到受体茵EscherichiacoliBL21中。重组茵经IPTG诱导表达，超声波破茵后，通过谷胱甘肽sepheroseFF亲和层析柱一步纯化得到融合蛋白，纯度大于97％。融合蛋白经凝血酶切割并分离除去谷胱甘肽一S一转移酶后得到纯度大于98％的重组CPI，ELISA鉴定产物具有免疫原性，体外检测表明其促进纤溶的生物功能与天然CPI无明显差异。N-糖苷酶 F (PNGase F)在酵母中重组表达，可以裂解由天冬酰胺连接的高甘露糖、杂合和复杂的寡糖糖蛋白。Recombinant Cynomolgus FGF21 Protein,His Tag
重组肠激酶（rEK）是一种高纯度的重组牛肠激酶轻链片段，氨基酸序列与牛肠激酶轻链一致，有着酶切位点。Recombinant Human CDCP1 (30-368) Protein,His Tag
牛血浆作为肉制品工业的重要副产品，其中富含的纤维蛋白原具有经济和医学价值。本文综述了牛血浆中纤维蛋白原的提取方法、结构特性、生物学功能以及在医学领域的应用前景。引言纤维蛋白原是血浆中的关键凝血因子，对于止血和伤口愈合至关重要。由于其在医学领域的广泛应用，牛血浆中纤维蛋白原的提取和应用受到了科研工作者和医学界的高度关注。纤维蛋白原的结构特性牛纤维蛋白原由α、β、γ三对多肽链组成，分子量约为340 kDa。这些多肽链通过二硫键连接，形成了纤维蛋白原稳定的三维结构。纤维蛋白原含有约4%的碳水化合物，对其生物学功能至关重要。提取与纯化技术牛血浆中纤维蛋白原的提取通常采用盐析法和有机溶剂沉淀法。盐析法利用硫酸铵等中性盐进行蛋白质的沉淀，而有机溶剂沉淀法则使用乙醇等有机溶剂。这些方法简便、成本低廉，适合大规模生产。然而，为了获得高纯度的纤维蛋白原，通常需要进一步的纯化步骤，如离子交换色谱。Recombinant Human CDCP1 (30-368) Protein,His Tag
