核酸内切酶VIII

可溶性CD23（sCD23）是低亲和力IgE受体FcεRII经ADAM10剪切后释入血循环的免疫调节肽，在过敏、B细胞活化及单核因子释放中扮演“双刃剑”。本品采用HEK293 真核表达，覆盖完整胞外凝集素头部（aa 48-321），C端6×His标签经Ni-NTA与分子筛双重纯化，SDS-PAGE与SEC-MALS证实单体均一，纯度≥99%，内素<0.05 EU/µg，满足体内实验。ELISA显示其与单体IgE亲和力为KD=6.2 nM，可阻断IgE-FcεRI交联诱导的肥大细胞脱颗粒（IC₅₀=25 ng/mL）。在PBMC模型中，50 ng/mL重组sCD23明显上调IL-10、抑制TNF-α，提示抗潜能。His Tag兼容SPR、流式及免疫共沉淀，支持高通量筛选sCD23-整合素或CD21阻断剂。该蛋白为阐释过敏炎症转换节点及开发靶向IgE轴疗法提供高活性、标准化的研究级试剂。这种特性尤其适用于复杂模板（如高GC含量或低丰度基因）的扩增，以及对特异性要求较高的实验场景。核酸内切酶VIII

分泌型卷曲相关蛋白2（SFRP2）是Wnt通路的天然拮抗剂，亦能以非经典方式促进血管生成与胶原成熟，在心肌梗死修复、病基质重塑及干细胞微环境维持中扮演“双向调音师”。本品由HEK293真核分泌表达，完整覆盖信号肽至Netrin样结构域（aa 1-295），C端6×His标签经Ni-NTA与凝胶过滤两步纯化，SDS-PAGE呈单一条带，纯度≥98%；内素<0.03 EU/μg，可直接用于小鼠皮下或心肌注射。功能验证：SPR测定其与Wnt3a的抑制常数Ki=4.6 nM，100 ng/mL即可阻断β-catenin核转位；在HUVEC管腔形成实验中，50 ng/mL重组SFRP2将总管长提升2.1倍，提示血管生成活性。His标签兼容ELISA、BLI与免疫组化，可定量检测病间质或损伤心肌中SFRP2水平，亦可固定于芯片高通量筛选Wnt通路调节剂。该蛋白为解析Wnt微环境信号、开发促修复或抗病组合疗法提供了高活性、标准化的研究级试剂。Recombinant Human B7-H5/Gi24/VISTA(His Tag)泛素连接酶E3识别特定的靶蛋白，并促进E2上的泛素转移到靶蛋白的赖氨酸残基上，形成泛素化标记。

在现代替物技术的舞台上，限制性核酸内切酶AccI是一位备受瞩目的“明星”。它是一种能够特异性识别并切割DNA的酶，凭借其精细的切割能力，在基因工程领域扮演着不可或缺的角色。AccI的识别序列是“GT^AC”，这意味着它会在DNA双链上找到这一特定的核苷酸序列，并在“^”标记的位置将DNA链切断。这种切割方式非常独特，它会产生黏性末端，即切割后的DNA片段两端会暴露出一段互补的单链区域。这种黏性末端的特性使得AccI在基因克隆和重组DNA技术中大显身手。在基因工程中，科学家们常常需要将目标基因从复杂的基因组中分离出来，并将其插入到合适的载体中。AccI可以像一把“精细刻刀”一样，将目标基因和载体DNA在特定位置切割，暴露出的黏性末端能够通过碱基互补配对的方式相互结合，再利用DNA连接酶将它们连接起来，从而构建出重组DNA分子。AccI的应用不仅局限于基因克隆，它还在基因分析和诊断中发挥着重要作用。通过AccI对DNA的切割模式，科学家可以分析基因的多态性，帮助诊断某些遗传性疾病。此外，AccI还可以用于构建基因文库，为研究基因功能和进化提供了重要的工具。AccI的发现和应用是分子生物学发展的重要里程碑。

在生物技术的微观世界里，限制性核酸内切酶是基因工程中不可或缺的工具，而AflII便是其中一位“精细剪刀手”。它是一种能够特异性识别并切割DNA的酶，凭借其高度的特异性和精细的切割能力，在现代替物技术中发挥着重要作用。AflII的识别序列是“C^TTAAG”，这意味着它会在DNA双链上寻找这一特定序列，并在“^”标记的位置将DNA链切断。这种切割方式会产生黏性末端，即切割后的DNA片段两端会暴露出一段互补的单链区域。这种特性使得AflII在基因克隆和重组DNA构建中具有独特的优势。在基因工程中，AflII的应用极为广。科学家们可以利用它将目标基因从复杂的基因组中精细地分离出来，就像从一幅巨大的拼图中精确地取出需要的那一块。随后，通过DNA连接酶，将切割后的基因片段与载体DNA连接起来，构建出能够高效表达目标蛋白的重组载体。这一过程不仅需要精细的切割，还需要切割后的片段能够完美匹配，而AflII的黏性末端特性正好满足了这一需求。AflII的另一个重要应用是基因分析。通过观察AflII对不同DNA样本的切割模式，科学家可以分析基因的多态性，进而推断出基因的结构和功能差异。这种技术在遗传病诊断和基因多样性研究中具有重要意义。

在基因编辑中，Pfu DNA Polymerase可以用于精确地引入特定位点的突变，或在基因组中插入特定的DNA序列。核酸内切酶VIII

重组人干扰素ω-1（Interferonomega-1,IFN-ω1）蛋白（His标签）是一种重要的I型干扰素，具有广谱抗病毒、抗和免疫调节活性。IFN-ω1主要由白细胞在病毒沾染或免疫刺激下产生，通过启动JAK-STAT信号通路，诱导多种干扰素刺激基因（ISGs）的表达，从而抑制病毒复制、增强细胞免疫应答。该重组蛋白采用真核表达系统（如HEK293细胞）制备，确保了其天然的空间构象和生物活性。其N端融合了His标签，便于通过Ni-NTA亲和层析进行高效纯化，获得高纯度、高稳定性的蛋白产物。这种设计不仅提高了蛋白的溶解性和稳定性，也方便了后续的实验应用，如细胞功能检测、抗病毒活性测定及受体结合研究等。IFN-ω1在抗病毒沾染、肿瘤免疫治及自身免疫疾病研究中具有广泛应用。与IFN-α和IFN-β相比，IFN-ω1具有独特的受体结合特性和生物学功能，可能成为新型治性干扰素的候选分子。此外，该重组蛋白也是研究干扰素信号通路、开发新型抗病毒药物和免疫调节剂的重要工具，为基础研究和临床应用提供了可靠的平台。核酸内切酶VIII